Ig最顯著的生物學特征是它能與相應的抗原特異性結合，如細菌、病毒、寄生蟲、某些藥物或其他侵入體內的異物。Ig的這種特異性抗原結合特性是由其V區（尤其是V區的高變區）的空間組成決定的。Ig的抗原結合點由L鏈和H鏈高變區組成，與相應抗原上的表位互補。在靜電力、氫鍵和範德華力等次級鍵的幫助下，這種結合是可逆的，並受pH、溫度和電解質濃度的影響。在某些情況下，由於不同的抗原分子具有相同的抗原決定簇或相似的抗原決定簇，壹種抗體可以與兩種以上的抗原反應，這種反應稱為交叉反應。
抗體分子可以是單體、二聚體和五聚體，因此結合抗原決定簇的數量（結合效價）也不同。Fab片段是單價的，不能產生凝集反應和沈澱反應。f（ab’）2和單體免疫球蛋白（如IgG、IgD和IgE）是二價的。兩性IgA有四價。理論上，五聚體IgM的化合價應該為10，但實際上，由於三維構型的空間位阻，壹般只有5個結合位點可以結合抗原。B細胞表面的ig（SmIg）是特異性識別抗原的受體。成熟B細胞主要表達SmiIgM和SmIgD，識別同壹B細胞克隆中表達的不同SmIgs的抗原的特異性相同。